HSPA1A

HSPA1A
ساختارهای موجود
PDB	جستجوی هم‌ساخت‌شناسی: PDBe RCSB
فهرست شناسه‌های PDB
	1HJO, 1S3X, 1XQS, 2E88, 2E8A, 2LMG, 3A8Y, 3ATU, 3ATV, 3AY9, 3D2E, 3D2F, 3JXU, 3LOF, 4IO8, 4J8F, 4PO2, 4WV5, 4WV7, 5AR0, 5AQZ, 3Q49,%%s3D2E
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگر	HSPA1A, HEL-S-103, HSP70-1, HSP70-1A, HSP70I, HSP72, HSPA1, HSP70.1, heat shock protein family A (Hsp70) member 1A, HSP70.2, HSP70-2, HSP70
شناسه‌های بیرونی	OMIM: 140550 MGI: 96244 HomoloGene: 74294 GeneCards: HSPA1A
موقعیت ژن (موش)
کروموزوم	کروموزوم ۱۷ (موش)
پایان	35,191,132 bp
هستی‌شناسی ژن
عملکرد ملکولی	• nucleotide binding; • heat shock protein binding; • signaling receptor binding; • C3HC4-type RING finger domain binding; • ATPase activity; • virus receptor activity; • histone deacetylase binding; • protein folding chaperone activity; • G protein-coupled receptor binding; • ATP binding; • enzyme binding; • ubiquitin protein ligase binding; • GO:0001948، GO:0016582 پیوند پروتئینی; • GO:0001106 transcription corepressor activity; • cadherin binding; • RNA binding; • denatured protein binding; • protein N-terminus binding; • unfolded protein binding; • disordered domain specific binding; • misfolded protein binding;
ترکیبات سلولی	• blood microparticle; • میانک; • نوکلئوپلاسم; • Inclusion bodies; • focal adhesion; • perinuclear region of cytoplasm; • ubiquitin ligase complex; • سیتوزول; • extracellular region; • ficolin-1-rich granule lumen; • میان‌تن; • microtubule organizing center; • اسکلت سلولی; • هسته یاخته; • سیتوپلاسم; • میتوکندری; • شبکه آندوپلاسمی; • aggresome; • nuclear speck; • ریزکیسه; • extracellular exosome; • COP9 signalosome; • GO:0009327 protein-containing complex; • ribonucleoprotein complex;
فرایند زیستی	• cellular response to oxidative stress; • regulation of mRNA stability; • negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway; • cellular heat acclimation; • negative regulation of inclusion body assembly; • positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • negative regulation of cell death; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • ورود ویروس; • regulation of cell death; • ATP metabolic process; • negative regulation of protein ubiquitination; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; • positive regulation of endoribonuclease activity; • positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway; • regulation of protein ubiquitination; • positive regulation of interleukin-8 production; • regulation of cellular response to heat; • cellular response to heat; • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • neutrophil degranulation; • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to stress; • protein refolding; • positive regulation of microtubule nucleation; • regulation of mitotic spindle assembly; • mRNA catabolic process; • response to unfolded protein; • negative regulation of cell population proliferation; • negative regulation of cell growth; • negative regulation of apoptotic process; • protein stabilization; • chaperone-mediated protein complex assembly; • positive regulation of RNA splicing; • Unfolded Protein Response; • positive regulation of erythrocyte differentiation; • chaperone cofactor-dependent protein refolding; • lysosomal transport; • response to heat; • telomere maintenance; • GO:0100026 بازسازی دی‌ان‌ای;
	منابع: آمیگو / کوئیک‌گو
هم‌ساخت‌شناسی
	3303
	193740
ENSG00000234475; ENSG00000204389; ENSG00000237724; ENSG00000235941; ENSG00000215328;
	ن/م
	ENSMUSG00000091971
	P0DMV8; P0DMV9
	Q61696
	NM_005345
	NM_010479
	NP_005336 NP_005337، NP_005336; NP_005336; NP_005337.2 NP_005336.3، NP_005337.2
	NP_034609
	ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش انسان	مشاهده/ویرایش موش

پروتئین شمارهٔ ۱ گرماشوک هفتاد کیلو دالتونی (انگلیسی: Heat shock 70 kDa protein 1) یک پروتئین است که در انسان توسط ژن «HSPA1A» بر روی بازوی کوتاه کروموزوم ۶ کُدگذاری می‌شود.^[۴]^[۵] این پروتئین عضوی از خانواده پروتئین‌های گرماشوک ۷۰ کیلو دالتونی و یک پروتئین شپرون است که چین‌خوردگی مناسب پروتئین‌های تازه ترجمه‌شده یا اشتباه تاشده را تسهیل می‌کند، و همچنین پروتئین‌های جهش‌یافته را تثبیت یا تجزیه می‌کند.^[۴]^[۵] این پروتئین همچنین ترمیم DNA را تسهیل می‌کند.^[۶] عملکردهای آن به فرآیندهای بیولوژیکی از جمله ترارسانی پیام، آپوپتوز، هموستاز پروتئین و رشد سلول^[۵]^[۷] و تمایز سلولی کمک می‌کند.^[۵]^[۷] این بیماری با تعداد زیادی از سرطان‌ها، بیماری‌های زوال عصبی، پیری سلولی و بیماری‌های التهابی مانند دیابت نوع ۲^[۸] و روماتیسم مفصلی^[۹] مرتبط است.^[۸]^[۹]^[۷]

این ژنِ بدون اینترون، یک پروتئین گرماشوک ۷۰ کیلو دالتونی را کد می‌کند که عضوی از خانواده پروتئین گرماشوک ۷۰ (Hsp70) است.^[۴] به عنوان یک پروتئین گرماشوک ۷۰، دارای یک دومِـین اتصال به سوبسترا پروتئین در پایانه-C و یک دومِـین اتصال به آدنوزین تری‌فسفات در پایانه-N است.^[۱۰]^[۱۱]^[۱۲]

بیان تشدیدیافتهٔ ژن «HSPA1A» در کارسینوم هپاتوسلولار، سرطان معده، سرطان روده بزرگ، سرطان پستان و سرطان ریه مشاهده شده است و می‌توان از آن به‌عنوان زیست‌نشانگر پیش‌آگهی برخی سرطان‌ها استفاده کرد.^[۷] این افزایش بیان ژنی در بیماری آلزایمر، بیماری پارکینسون و بیماری هانتینگتون هم یافت شده است.^[۵]^[۱۳]

جستارهای وابسته

منابع

↑ ^۱٫۰ ^۱٫۱ ^۱٫۲ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000091971 - Ensembl, May 2017
↑ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ ^۴٫۰ ^۴٫۱ ^۴٫۲ "Entrez Gene: HSPA1A heat shock 70kDa protein 1A".
↑ ^۵٫۰ ^۵٫۱ ^۵٫۲ ^۵٫۳ ^۵٫۴ Mayer MP, Bukau B (Mar 2005). "Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism". Cellular and Molecular Life Sciences. 62 (6): 670–684. doi:10.1007/s00018-004-4464-6. PMC 2773841. PMID 15770419.
↑ Duan Y, Huang S, Yang J, Niu P, Gong Z, Liu X, Xin L, Currie RW, Wu T (Mar 2014). "HspA1A facilitates DNA repair in human bronchial epithelial cells exposed to Benzo[a]pyrene and interacts with casein kinase 2". Cell Stress & Chaperones. 19 (2): 271–9. doi:10.1007/s12192-013-0454-7. PMC 3933616. PMID 23979991.
↑ ^۷٫۰ ^۷٫۱ ^۷٫۲ ^۷٫۳ Wang X, Wang Q, Lin H, Li S, Sun L, Yang Y (Feb 2013). "HSP72 and gp96 in gastroenterological cancers". Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 417: 73–9. doi:10.1016/j.cca.2012.12.017. PMID 23266770.
↑ ^۸٫۰ ^۸٫۱ Henstridge DC, Whitham M, Febbraio MA (Nov 2014). "Chaperoning to the metabolic party: The emerging therapeutic role of heat-shock proteins in obesity and type 2 diabetes". Molecular Metabolism. 3 (8): 781–93. doi:10.1016/j.molmet.2014.08.003. PMC 4216407. PMID 25379403.
↑ ^۹٫۰ ^۹٫۱ Najafizadeh SR, Ghazizadeh Z, Nargesi AA, Mahdavi M, Abtahi S, Mirmiranpour H, Nakhjavani M (Mar 2015). "Analysis of serum heat shock protein 70 (HSPA1A) concentrations for diagnosis and disease activity monitoring in patients with rheumatoid arthritis". Cell Stress & Chaperones. 20 (3): 537–43. doi:10.1007/s12192-015-0578-z. PMC 4406931. PMID 25739548.
↑ Ravagnan L, Gurbuxani S, Susin SA, Maisse C, Daugas E, Zamzami N, Mak T, Jäättelä M, Penninger JM, Garrido C, Kroemer G (September 2001). "Heat-shock protein 70 antagonizes apoptosis-inducing factor". Nat. Cell Biol. 3 (9): 839–43. doi:10.1038/ncb0901-839. PMID 11533664. S2CID 21164493.
↑ Zhang B, Rong R, Li H, Peng X, Xiong L, Wang Y, Yu X, Mao H (2015). "Heat shock protein 72 suppresses apoptosis by increasing the stability of X-linked inhibitor of apoptosis protein in renal ischemia/reperfusion injury". Mol Med Rep. 11 (3): 1793–9. doi:10.3892/mmr.2014.2939. PMC 4270332. PMID 25394481.
↑ Zhang P, Leu JI, Murphy ME, George DL, Marmorstein R (2014). "Crystal structure of the stress-inducible human heat shock protein 70 substrate-binding domain in complex with peptide substrate". PLOS ONE. 9 (7): e103518. Bibcode:2014PLoSO...9j3518Z. doi:10.1371/journal.pone.0103518. PMC 4110032. PMID 25058147.
↑ Henstridge DC, Whitham M, Febbraio MA (2014). "Chaperoning to the metabolic party: The emerging therapeutic role of heat-shock proteins in obesity and type 2 diabetes". Mol Metab. 3 (8): 781–93. doi:10.1016/j.molmet.2014.08.003. PMC 4216407. PMID 25379403.

برای مطالعهٔ بیشتر

Andersen JL, Planelles V (2005). "The role of Vpr in HIV-1 pathogenesis". Curr. HIV Res. 3 (1): 43–51. doi:10.2174/1570162052772988. PMID 15638722.
Zhao RY, Elder RT (2005). "Viral infections and cell cycle G2/M regulation". Cell Res. 15 (3): 143–9. doi:10.1038/sj.cr.7290279. PMID 15780175.
Zhao RY, Bukrinsky M, Elder RT (2005). "HIV-1 viral protein R (Vpr) & host cellular responses". Indian J. Med. Res. 121 (4): 270–86. PMID 15817944.
Muthumani K, Choo AY, Premkumar A, Hwang DS, Thieu KP, Desai BM, Weiner DB (2006). "Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) Vpr-regulated cell death: insights into mechanism". Cell Death Differ. 12 (Suppl 1): 962–70. doi:10.1038/sj.cdd.4401583. PMID 15832179.
Grosz MD, Womack JE, Skow LC (1993). "Syntenic conservation of HSP70 genes in cattle and humans". Genomics. 14 (4): 863–8. doi:10.1016/S0888-7543(05)80106-5. PMID 1478667.
Veldscholte J, Berrevoets CA, Brinkmann AO, Grootegoed JA, Mulder E (1992). "Anti-androgens and the mutated androgen receptor of LNCaP cells: differential effects on binding affinity, heat-shock protein interaction, and transcription activation". Biochemistry. 31 (8): 2393–9. doi:10.1021/bi00123a026. PMID 1540595.
Abravaya K, Myers MP, Murphy SP, Morimoto RI (1992). "The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression". Genes Dev. 6 (7): 1153–64. doi:10.1101/gad.6.7.1153. PMID 1628823.
Milner CM, Campbell RD (1990). "Structure and expression of the three MHC-linked HSP70 genes". Immunogenetics. 32 (4): 242–51. doi:10.1007/BF00187095. PMID 1700760. S2CID 9531492.
Sargent CA, Dunham I, Trowsdale J, Campbell RD (1989). "Human major histocompatibility complex contains genes for the major heat shock protein HSP70". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (6): 1968–72. Bibcode:1989PNAS...86.1968S. doi:10.1073/pnas.86.6.1968. PMC 286826. PMID 2538825.
Wu B, Hunt C, Morimoto R (1985). "Structure and expression of the human gene encoding major heat shock protein HSP70". Mol. Cell. Biol. 5 (2): 330–41. doi:10.1128/MCB.5.2.330. PMC 366716. PMID 2858050.
Goate AM, Cooper DN, Hall C, Leung TK, Solomon E, Lim L (1987). "Localization of a human heat-shock HSP 70 gene sequence to chromosome 6 and detection of two other loci by somatic-cell hybrid and restriction fragment length polymorphism analysis". Hum. Genet. 75 (2): 123–8. doi:10.1007/BF00591072. PMID 2880793. S2CID 33788452.
Hickey E, Brandon SE, Sadis S, Smale G, Weber LA (1986). "Molecular cloning of sequences encoding the human heat-shock proteins and their expression during hyperthermia". Gene. 43 (1–2): 147–54. doi:10.1016/0378-1119(86)90018-1. PMID 3019832.
Harrison GS, Drabkin HA, Kao FT, Hartz J, Hart IM, Chu EH, Wu BJ, Morimoto RI (1987). "Chromosomal location of human genes encoding major heat-shock protein HSP70" (PDF). Somat. Cell Mol. Genet. 13 (2): 119–30. doi:10.1007/BF01534692. hdl:2027.42/45535. PMID 3470951. S2CID 16069170.
Drabent B, Genthe A, Benecke BJ (1987). "In vitro transcription of a human hsp 70 heat shock gene by extracts prepared from heat-shocked and non-heat-shocked human cells". Nucleic Acids Res. 14 (22): 8933–48. doi:10.1093/nar/14.22.8933. PMC 311921. PMID 3786141.
Hunt C, Morimoto RI (1985). "Conserved features of eukaryotic hsp70 genes revealed by comparison with the nucleotide sequence of human hsp70". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82 (19): 6455–9. Bibcode:1985PNAS...82.6455H. doi:10.1073/pnas.82.19.6455. PMC 390735. PMID 3931075.
Liao J, Lowthert LA, Ghori N, Omary MB (1995). "The 70-kDa heat shock proteins associate with glandular intermediate filaments in an ATP-dependent manner". J. Biol. Chem. 270 (2): 915–22. doi:10.1074/jbc.270.2.915. PMID 7529764.
Selkirk JK, Merrick BA, Stackhouse BL, He C (1995). "Multiple p53 protein isoforms and formation of oligomeric complexes with heat shock proteins Hsp70 and Hsp90 in the human mammary tumor, T47D, cell line". Appl. Theor. Electrophor. 4 (1): 11–8. PMID 7811761.
Furlini G, Vignoli M, Re MC, Gibellini D, Ramazzotti E, Zauli G, La Placa M (1994). "Human immunodeficiency virus type 1 interaction with the membrane of CD4+ cells induces the synthesis and nuclear translocation of 70K heat shock protein". J. Gen. Virol. 75 (1): 193–9. doi:10.1099/0022-1317-75-1-193. PMID 7906708.
Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Prapapanich V, Chen S, Toran EJ, Rimerman RA, Smith DF (1996). "Mutational analysis of the hsp70-interacting protein Hip". Mol. Cell. Biol. 16 (11): 6200–7. doi:10.1128/MCB.16.11.6200. PMC 231623. PMID 8887650.

پیوند به بیرون

HSPA1A protein, human در سرعنوان‌های موضوعی پزشکی (MeSH) در کتابخانهٔ ملی پزشکی ایالات متحدهٔ آمریکا
خلاصه‌ای از اطلاعات ساختاری موجود در بانک داده پروتئین برای یونی‌پروت: P0DMV8 (پروتئین شمارهٔ ۱ای هفتاد کیلو دالتونی گرماشوک) در PDBe-KB.
خلاصه‌ای از اطلاعات ساختاری موجود در بانک داده پروتئین برای یونی‌پروت: P0DMV9 (پروتئین شمارهٔ ۱بی هفتاد کیلو دالتونی گرماشوک) در PDBe-KB.

این یک مقالهٔ خرد زیست‌شناسی مولکولی است. می‌توانید با گسترش آن به ویکی‌پدیا کمک کنید.

[refGRCm38Ensembl-1] ۱٫۰ ^۱٫۱ ^۱٫۲ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000091971 - Ensembl, May 2017

[2] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[3] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[entrez-4] ۴٫۰ ^۴٫۱ ^۴٫۲ "Entrez Gene: HSPA1A heat shock 70kDa protein 1A".

[PMC2773841-5] ۵٫۰ ^۵٫۱ ^۵٫۲ ^۵٫۳ ^۵٫۴ Mayer MP, Bukau B (Mar 2005). "Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism". Cellular and Molecular Life Sciences. 62 (6): 670–684. doi:10.1007/s00018-004-4464-6. PMC 2773841. PMID 15770419.

[pmid=23979991-6] Duan Y, Huang S, Yang J, Niu P, Gong Z, Liu X, Xin L, Currie RW, Wu T (Mar 2014). "HspA1A facilitates DNA repair in human bronchial epithelial cells exposed to Benzo[a]pyrene and interacts with casein kinase 2". Cell Stress & Chaperones. 19 (2): 271–9. doi:10.1007/s12192-013-0454-7. PMC 3933616. PMID 23979991.

[pmid=23266770-7] ۷٫۰ ^۷٫۱ ^۷٫۲ ^۷٫۳ Wang X, Wang Q, Lin H, Li S, Sun L, Yang Y (Feb 2013). "HSP72 and gp96 in gastroenterological cancers". Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 417: 73–9. doi:10.1016/j.cca.2012.12.017. PMID 23266770.

[pmid=25379403-8] ۸٫۰ ^۸٫۱ Henstridge DC, Whitham M, Febbraio MA (Nov 2014). "Chaperoning to the metabolic party: The emerging therapeutic role of heat-shock proteins in obesity and type 2 diabetes". Molecular Metabolism. 3 (8): 781–93. doi:10.1016/j.molmet.2014.08.003. PMC 4216407. PMID 25379403.

[pmid=25739548-9] ۹٫۰ ^۹٫۱ Najafizadeh SR, Ghazizadeh Z, Nargesi AA, Mahdavi M, Abtahi S, Mirmiranpour H, Nakhjavani M (Mar 2015). "Analysis of serum heat shock protein 70 (HSPA1A) concentrations for diagnosis and disease activity monitoring in patients with rheumatoid arthritis". Cell Stress & Chaperones. 20 (3): 537–43. doi:10.1007/s12192-015-0578-z. PMC 4406931. PMID 25739548.

[pmid11533664-10] Ravagnan L, Gurbuxani S, Susin SA, Maisse C, Daugas E, Zamzami N, Mak T, Jäättelä M, Penninger JM, Garrido C, Kroemer G (September 2001). "Heat-shock protein 70 antagonizes apoptosis-inducing factor". Nat. Cell Biol. 3 (9): 839–43. doi:10.1038/ncb0901-839. PMID 11533664. S2CID 21164493.

[pmid25394481-11] Zhang B, Rong R, Li H, Peng X, Xiong L, Wang Y, Yu X, Mao H (2015). "Heat shock protein 72 suppresses apoptosis by increasing the stability of X-linked inhibitor of apoptosis protein in renal ischemia/reperfusion injury". Mol Med Rep. 11 (3): 1793–9. doi:10.3892/mmr.2014.2939. PMC 4270332. PMID 25394481.

[pmid25058147-12] Zhang P, Leu JI, Murphy ME, George DL, Marmorstein R (2014). "Crystal structure of the stress-inducible human heat shock protein 70 substrate-binding domain in complex with peptide substrate". PLOS ONE. 9 (7): e103518. Bibcode:2014PLoSO...9j3518Z. doi:10.1371/journal.pone.0103518. PMC 4110032. PMID 25058147.

[pmid25379403-13] Henstridge DC, Whitham M, Febbraio MA (2014). "Chaperoning to the metabolic party: The emerging therapeutic role of heat-shock proteins in obesity and type 2 diabetes". Mol Metab. 3 (8): 781–93. doi:10.1016/j.molmet.2014.08.003. PMC 4216407. PMID 25379403.

[۱]

[۲]

[۳]

[۴]

[۵]

[۶]

[۷]

[۸]

[۹]

[۱۰]

[۱۱]

[۱۲]

[۱۳]