هیستون متیل‌ترانسفراز
هیستون متیل‌ترانسفرازها (انگلیسی: Histone methyltransferases) یا به اختصار «HMT» گروهی از آنزیم‌های تغییردهندهٔ هیستون هستند که کارش انتقال یک، دو یا سه گروه متیل به باقیماندهٔ لیزین و آرژینین در پروتئین هیستون است و این کار در جایگاه‌های خاص لیزینی و آرژنتینی از هیستون H3 و هیستون H4 انجام می‌شود.[۱]
دو نوع اصلی از این آنزیم‌ها وجود دارند:[۲][۳][۴]
- اختصاصی لیزین: هیستون-لیزین N-متیل‌ترانسفراز
- اختصاصی آرژنین: هیستون-آرژنین N-متیل‌ترانسفراز
در هر دو مورد فوق، کوفاکتور S-آدنوزیل متیونین (SAM) به عنوان دهندهٔ گروه متیل عمل می‌کند.[۱][۵][۶][۷]
این آنزیم‌ها نقش مهمی در ساماندهی اِپی‌زنیک بیان ژن ایفا می‌کنند.
جستارهای وابسته
[ویرایش]منابع
[ویرایش]- ↑ ۱٫۰ ۱٫۱ Wood A (2004). "Posttranslational Modifications of Histones by Methylation". In Conaway JW, Conaway RC (eds.). Proteins in eukaryotic transcription. Advances in Protein Chemistry. Vol. 67. Amsterdam: Elsevier Academic Press. pp. 201–222. doi:10.1016/S0065-3233(04)67008-2. ISBN 0-12-034267-7.
- ↑ Sawan C, Herceg Z (2010). "Histone Modifications and Cancer". In Ushijima T, Herceg Z (eds.). Epigenetics and Cancer, Part A, Volume 70. Advances in Genetics. Vol. 70. Boston: Academic Press. pp. 57–85. doi:10.1016/B978-0-12-380866-0.60003-4. ISBN 0-12-380866-9.
- ↑ Feng Q, Wang H, Ng HH, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Struhl K, Zhang Y (June 2002). "Methylation of H3-lysine 79 is mediated by a new family of HMTases without a SET domain". Curr. Biol. 12 (12): 1052–8. doi:10.1016/S0960-9822(02)00901-6. PMID 12123582.
- ↑ Ng HH, Feng Q, Wang H, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Zhang Y, Struhl K (June 2002). "Lysine methylation within the globular domain of histone H3 by Dot1 is important for telomeric silencing and Sir protein association". Genes Dev. 16 (12): 1518–27. doi:10.1101/gad.1001502. PMC 186335. PMID 12080090.
- ↑ Branscombe TL, Frankel A, Lee JH, Cook JR, Yang Z, Pestka S, Clarke S (August 2001). "PRMT5 (Janus kinase-binding protein 1) catalyzes the formation of symmetric dimethylarginine residues in proteins". J. Biol. Chem. 276 (35): 32971–6. doi:10.1074/jbc.M105412200. PMID 11413150.
- ↑ Weiss VH, McBride AE, Soriano MA, Filman DJ, Silver PA, Hogle JM (December 2000). "The structure and oligomerization of the yeast arginine methyltransferase, Hmt1". Nat. Struct. Biol. 7 (12): 1165–71. doi:10.1038/82028. PMID 11101900.
- ↑ Zhang X, Zhou L, Cheng X (July 2000). "Crystal structure of the conserved core of protein arginine methyltransferase PRMT3". EMBO J. 19 (14): 3509–19. doi:10.1093/emboj/19.14.3509. PMC 313989. PMID 10899106.
- مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «Histone methyltransferase». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۱۵ نوامبر ۲۰۱۷.
پیوند به بیرون
[ویرایش]- Histone-Lysine N-Methyltransferase در سرعنوان‌های موضوعی پزشکی (MeSH) در کتابخانهٔ ملی پزشکی ایالات متحدهٔ آمریکا
- Protein-Arginine N-Methyltransferase در سرعنوان‌های موضوعی پزشکی (MeSH) در کتابخانهٔ ملی پزشکی ایالات متحدهٔ آمریکا
-structure.png){kind=small} | این یک مقالهٔ خرد آنزیم ، پروتئین یا زیست‌مولکول است. می‌توانید با گسترش آن به ویکی‌پدیا کمک کنید. |